Carmelo LA ROSA

Ricercatore di CHIMICA FISICA [CHIM/02]
Ufficio: Cittadella Universitaria, V.le A. Doria 6, 95125 Catania. Edificio 1 corpo B piano 0 Stanza 20 (B0/20)
Email: clarosa@unict.it
Telefono: +39 095 738 5114
carmelolarosa57


Ricercatore a Tempo Indeterminato, SSD: 03/A2 Modelli e metodologie per le scienze chimiche.

Insegnamenti: Chimica-Fisica I, corso di laurea triennale di Chimica

Principali temi di Ricerca:

  1. Protein Folding-Misfolding and Aggregation;
  2. Lyotropic Liquid crystals – model membrane.
  3. Methods: experimental and computer simulations.

 

ORCID: orcid.org/0000-0002-7123-5347

Researchgate: https://www.researchgate.net/profile/Carmelo_La_Rosa

Linkedin: https://www.linkedin.com/in/carmelo-la-rosa-66608085/

Scholar: https://scholar.google.it/citations?user=NtVMGqkAAAAJ&hl=it

Laurea in Chimica, Università degli Studi di Catania (Italia): (5 anni), 1984; Dottorato di ricerca in Chimica-Fisica, 1989.

1990 Membro del Comitato organizzatore del III Meeting Italia-URSS SULLA FISICA DI CRISTALLI LIQUIDI E FILM DI LINGMUIR-BLODGETT.

1998 Conferenza su invito "Simposio internazionale: Struttura proteica, stabilità e folding. Aspetti fondamentali e medici "a Mosca (Russia).

1999 Invito come ricercatore presso il Dipartimento di Chimica, Gruppo ProtMet (Prof. G. Canters) Gorleaus Laboratoria, Università di Leiden, Paesi Bassi.

2004 -Membro della Direzione Risorse e Supporto del Dipartimento di Scienze Chimiche, Dipartimento di Scienze Chimiche dell' Università degli Studi di Catania.

2004 - Membro dell' Università degli Studi di Catania, Comitato Accademico per il Finanziamento della ricerca Chimica.

2008- Membro dell' organizzatore e del comitato scientifico 8° Meeting Nazionale della Società Italiana di Cristallo Liquido.

2012 - Valutatore per il finanziamento dei  progetti di ricerca del Natural Sciences and Engineering Research Council of Canada (NSERC).

2012 - Valutatore per il finanziamento dei  progetti di ricerca del CINECA.

2013 - Visiting Professor "Sensing Amyloid Proteins: un progetto" King's College London, (GB).

2015 - Valutatore per il finanziamento dei  progetti di ricerca dell' Agenzia Nazionale Francese per la Ricerca (ANR).

2016 - Revisore bando PRIN 2015.

2016 - Designato quale esperto per la/peer review/dei prodotti della ricerca sottomessi per la VQR 2011-2014.

2017 - Organizzatore Locale e co-chair del International Symposium on Protein Misfolding Diseases, 31 luglio - 3 agosto 2017, Università degli Studi di Catania, Italia. 

Pubblicazioni di Carmelo La Rosa degli ultimi 5 anni (ORCID ID: 0000-0002-7123-5347)

  1. Sciacca M.F.M., Romanucci V., Zarrelli A., Monaco I., Lolicato F., Spinella N., Galati C., Grasso G., D'Urso L., Romeo M., Diomede L., Salmona M., Bongiorno C., Di Fabio G., La Rosa C., Milardi D., 2017, Inhibition of Aβ Amyloid Growth and Toxicity by Silybins: The Crucial Role of Stereochemistry. ACS Chemical Neuroscience, 8, 1767.
  2. Korshavn, K. J., C. Satriano, Y. Lin, R. Zhang, M. Dulchavsky, A. Bhunia, M. I. Ivanova, Y.-H. Lee, C. La Rosa, M. H. Lim, and A. Ramamoorthy. 2017. Reduced Lipid Bilayer Thickness Regulates the Aggregation and Cytotoxicity of Amyloid-β. Journal of Biological Chemistry 292:4638-4650.
  3. Korshavn, K., C. Satriano, R. C. Zhang, M. Dulchavsky, A. Bhunia, M. Ivanova, C. La Rosa, M. H. Lim, and A. Ramamoorthy. 2016. DLPC Liposomes Inhibit A beta Fibrillation and Remodel Preformed Fibrils Through a Detergent-like Mechanism. Protein Science 25:13-14.
  4. Sciacca, M. F. M., F. Lolicato, G. Di Mauro, D. Milardi, L. D'Urso, C. Satriano, A. Ramamoorthy, and C. La Rosa. 2016. The Role of Cholesterol in Driving IAPP-Membrane Interactions. Biophysical Journal 111:140-151.
  5. La Rosa, C., S. Scalisi, F. Lolicato, M. Pannuzzo, and A. Raudino. 2016. Lipid-assisted protein transport: A diffusion-reaction model supported by kinetic experiments and molecular dynamics simulations. The Journal of Chemical Physics 144:184901-184901.
  6. Donatella Diana, Lucia De Rosa, Maddalena Palmieri, Anna Russomanno, Luigi Russo, Carmelo La Rosa, Danilo Milardi, Giorgio Colombo, Luca D. D’Andrea & Roberto Fattorusso. 2015. Long range Trp-Trp interaction initiates the folding pathway of a pro-angiogenic β-hairpin peptide. Nature - Scientific Reports, 5:16651.
  7. Brender, J. R., J. Krishnamoorthy, M. F. M. Sciacca, S. Vivekanandan, L. D'Urso, J. Chen, C. La Rosa and A. Ramamoorthy. 2015. Probing the Sources of the Apparent Irreproducibility of Amyloid Formation: Drastic Changes in Kinetics and a Switch in Mechanism Due to Micelle-like Oligomer Formation at Critical Concentrations of IAPP. The Journal of Physical Chemistry. B. 119: 2886-2896.
  8. Lolicato, F., A. Raudino, D. Milardi and C. La Rosa. 2015. Resveratrol interferes with the aggregation of membrane-bound human-IAPP: A molecular dynamics study. European Journal of Medicinal Chemistry. 92:876-881.
  9. Milardi, D., Sciacca, M.F.M.,Randazzo, L., Raudino, A., La Rosa, C. 2014. The role of calcium, lipid membranes and islet amyloid polypeptide in the onset of type 2 diabetes: Innocent bystanders or partners in a crime? Frontiers in Endocrinology. 5:216-220.
  10. Romanucci, V,Milardi, D,Campagna, T.,Gaglione, M.,Messere, A.,D'Urso, A.,Crisafi, E.,La Rosa, C.,Zarrelli, A.,Balzarini, J.,Di Fabio, G. 2014. Synthesis, biophysical characterization and anti-HIV activity of d(TG(3)AG) Quadruplexes bearing hydrophobic tails at the 5 '-end. Bioorganic & Medicinal Chemistry. 22: 960-966.
  11. Pannuzzo, M., Raudino, A., Milardi, D., La Rosa, C.http://www.scopus.com/static/images/s.gif and Karttunen, M. 2013. α-Helical structures drive early stages of self-assembly of amyloidogenic amyloid polypeptide aggregate formation in membranes. Nature - Scientific Reports. 3: 2781.
  12. Pignatello, R., Pantò , V., Basile, L., Leonardi, A., Guarino, C. and La Rosa, C. 2013. Characterization of micellar systems produced by new amphiphilic conjugates of poly(ethylene glycol). Drug Development and Industrial Pharmacy.
  13. Sciacca, M. F., D. Milardi, G. M. L. Messina, G. Marletta, J. R. Brender, A. Ramamoorthy, and C. La Rosa. 2013. Pores Versus Fibrils: Calcium Ions Regulate Different IAPP-Mediated Membrane Damage Mechanisms. Biophysical Journal 104:395A-395A
  14. Pannuzzo, M., Raudino, A., Milardi, D., M. Karttunen and C. La Rosa. 2013. Analytical model and multiscale simulations of Aβ peptide aggregation in lipid membranes: towards a unifying description of conformational transitions, oligomerization and membrane damage. Phys. Chem. Chem. Phys. 15:8940.
  15. Brender, J.R., Krishnamoorthy, J., Messina, G.M.L., Deb, A. Vivekanandan, S., La Rosa, C. Penner-Hahn, J.E. and Ramamoorthy, A. 2013. Zinc stabilization of prefibrillar oligomers of human islet amyloid  polypeptide. Chemical Communications, 49: 3339.
  16. Sciacca, M.F., Milardi, D., Messina, G.M.L., Marletta, G. Brender, J.R., Ramamoorthy, A. and La Rosa, C. 2013. Pores Versus Fibrils: Calcium Ions Regulate Different IAPP-Mediated Membrane Damage Mechanisms. Biophysical Journal, 104: 395A.
  17. Sciacca, M. F., D. Milardi, G. M. Messina, G. Marletta, J. R. Brender, A. Ramamoorthy, and C. La Rosa. 2013. Cations as Switches of Amyloid-Mediated Membrane Disruption Mechanisms: Calcium and IAPP. Biophysical Journal 104:173.
Insegnamenti tenuti presso altri dipartimenti

Protein Folding-Misfolding and Aggregation. Il folding è un processo attraverso il quale una proteina passa dallo stato random coil ad una struttura tridimensionale ben definita ed unica (stato nativo). Reazione di folding delle proteine ha una tendenza finita o di misfolding, o di non riuscire a mantenere il loro corretto stato folded. Le reazione di folding-misfolding delle proteine sono in competizione tra loro e, in alcune circostanze, uno dei due fattori prevale. Se la reazione di misfolding prevale e sfugge al meccanismo cellulare di controllo qualità alcune proteine aggregano e formano aggregati pseudo-ordinati chiamati fibrille. Le proteine con queste caratteristiche speciali sono chiamate proteine amiloidogeniche e amiloide l' aggregato che formano. Queste condizioni nei sistemi viventi portano ad uno stato patologico. Tra le più famose ricordiamo il diabete mellito di tipo II, Alzheimer, Parkinson, Encefalopatie Spongiformi Trasmissibili, Sclerosi Amiotrofica Laterale e così via. Nel nostro laboratorio cerchiamo di determinare i parametri chimico-fisici che governano tali processi di aggregazione delle proteine amiloidogeniche. In particolare, si studiano le strutture e le dinamiche dello stato pre-fibrillare (oligomerico), in quanto gli oligomeri di amiloidi sono gli indiziati come specie tossiche nelle malattie da amiloidi. Inoltre, vengono studiate anche le molecole in grado di sfavorire il processo di aggregazione.

Lyotropic Liquid crystals – model membrane. Le membrane cellulari svolgono un ruolo importante nella sopravvivenza della cellula stessa. Separano un ambiente disordinato, lo spazio extracellulare, da un ambiente affollato ma altamente ordinato come lo spazio intracellulare. Le membrane cellulari hanno una struttura molto complessa. Hanno una composizione asimmetrica che contiene molti tipi di fosfolipidi, proteine e colesterolo. La complessità delle membrane biologiche ha motivato lo sviluppo di una varietà di sistemi modello più semplici per dimensioni, geometria e composizione che possono essere progettati con grande precisione. Inoltre, in passato è stato suggerito il ruolo cruciale della membrana gioca nell' aggregazione e tossicità delle proteine amiloidogeniche. Nel nostro laboratorio, esaminiamo l' interazione delle membrane modello complesse con le proteine amiloidogeniche. Inoltre, si studia l' influenza di alcuni ioni metallici come il calcio e lo zinco sulla formazione di amiloidi.

Metodi. I nostri studi sono condotti utilizzando sia tecniche sperimentali che computazionali. Gli esperimenti sono condotti utilizzando principalmente dicroismo circolare, calorimetria a scansione differenziale, fluorescenza, densità ottica, microscopia a forza atomica, diffusione dinamica della luce. Simulazioni al computer sono effettuate principalmente con il pacchetto software GROMAS utilizzando force field All Atom, United Atom e Coarse Grained.