Nata e cresciuta a Catania, ha conseguito nel 2021 la laurea triennale in Chimica Industriale presso l'Università degli Studi di Catania. Nel 2023 ha conseguito, presso la stessa Univeristà, la laurea magistrale in Scienze Chimiche (curriculum Biomolecolare) con una tesi dal titolo “A novel approach to measure the Diffusion Coefficient of biomolecules: the case of Insulin”. Durante il tirocinio di tesi ha approfondito la sua conoscenza della tecnica SPR e dei processi di oligomerizzazione e aggregazione proteica. In data 27/11/2023 ha ottenuto l'abilitazione alla professione di chimico.
Al momento è dottoranda in Scienze Chimiche presso l'Università degli Studi di Catania sotto la supervisione del Prof. Grasso Giuseppe. Il suo progetto di ricerca, dal titolo “A novel method to investigate the Diffusion Coefficient of proteins: focus on Misfolding Diseases”, si focalizza sullo studio dei processi di cambiamento conformazionale e aggregazione di proteine coinvolte in patologie da misfolding, tra le quali l’Alzheimer. Da Settembre 2024 a Marzo 2025 è stata ospite del gruppo di ricerca di “Chimica Biologica e dei Biometalli” dell’Università di Strasburgo, sotto la supervisione del Prof. Dr. Faller Peter. Lì ha approfondito la sua conoscenza dei processi di ossidazione proteica e delle tecniche utili al loro studio e caratterizzazione.
È autrice di 3 articoli e una comunicazione a congresso. Nel 2025 è stata reviewer di 1 articolo for Journal of Inorganic Biochemistry.
[24/01/2025]
Titolo tesi: Un metodo innovativo per la determinazione del Coefficiente di Diffusione delle proteine: focus sulle Patologie da Misfolding
Parole chiave: Proteine, Cambiamenti conformazionali, Aggregazione, Patologie da Misfolding, Coefficiente di Diffusione.
Abstract: I processi di aggregazione e anormale variazione conformazionale sono alla base delle patologie da misfolding, come le malattie neurodegenerative. Possono essere usate diverse tecniche per studiare questi fenomeni. Questo progetto sviluppa un nuovo metodo basato sull’SPR per determinare il D di proteine coinvolte in patologie conformazionali. Il valore di D, correlato al raggio idrodinamico, fornisce una maggiore conoscenza dello stato conformazionale e di aggregazione delle proteine, permettendo la comprensione dei loro meccanismi di misfolding e disomeostasi in queste patologie.
Periodo all'estero: da 12/09/2024 a 13/03/2025, Institute of Chemistry, Strasbourg.
