CHIMICA FISICA DEI SISTEMI BIOLOGICI
Anno accademico 2015/2016 - 3° annoCrediti: 6
SSD: CHIM/02 - CHIMICA FISICA
Organizzazione didattica: 150 ore d'impegno totale, 102 di studio individuale, 48 di lezione frontale
Semestre: 2°
Prerequisiti richiesti
Sono necesseri i seguenti corsi: Matematica I e II, Fisica I e II, Chimica Fisica I e II
Frequenza lezioni
Obligatoria.
Contenuti del corso
Richiami di termodinamica, cinetica e spettroscopia, struttura dell’acqua liquida, effetto idrofobico, cristalli liquidi. Differential Scanning Calorimetry: Principi, applicazioni alle transizioni conformazionali. Dicroismo Circolare: Principi, applicazioni alla determinazione delle strutture secondarie delle proteine. Termodinamica statistica: Fattore di Boltzman, probabilità di un sistema, funzione di partizione. Dinamica Molecolare: Principi, force field, AA-MD, CG-MD, SMD, REMD, TI-MD, FEP-MD, analisi dati. NMR stato solido: Principi, Spinning Magic Angle, 31P e 2H. ESR: Principi, Spin-label. Diffrazione di raggi-X: Principi, determinazione della struttura tridimensionale di proteine. Trasformata di Fourier: Proprietà della TF e anti TF, applicazioni alle spettroscopie NMR e IR e alla diffrazione a raggi-X. Membrane biologiche: fosfolipidi, monolayer e bilayer e fenomeni di self-assembling, struttura di bilayer fosfolipidici, transizioni di fase gelcristallo liquido, caratterizzazione strutturale di bilayer, caratterizzazione dinamica di bilayer fosfolipidici, membrane modello, caratterizzazione spettroscopica e termodinamica di bilayer fosfolipidici. Proteine: struttura e proprietà di amino acidi, legame peptidico, struttura delle proteine, plot di Ramachandran, problema del folding, modello di Lumry-Eyring, determinazione tridimensionale di strutture proteiche, dinamica delle proteine, interazioni membrana proteina, caratterizzazione spettroscopica e termodinamica di sistemi proteici. Acidi Nucleici: struttura e proprietà di DNA e RNA, interazione con piccole molecole, fasi liquido cristalline, sistemi modello, caratterizzazione spettroscopica e termodinamica.
Applicazioni delle di cui sopra concetti allo studio molecolare delle malattie da misfolding proteico.
Testi di riferimento
Appunti del professore.
Programmazione del corso
| * | Argomenti | Riferimenti testi | |
|---|---|---|---|
| 1 | * | Struttura e dinamica delle proteine | |
| 2 | * | struttura e dinamica delle membrane cellulari | |
| 3 | * | spettroscopie di risonanza magnetica | |
| 4 | * | Analisi termica | |
| 5 | * | Spettroscopie ottiche e dicroiche |
N.B. La conoscenza degli argomenti contrassegnati con l'asterisco è condizione necessaria ma non sufficiente per il superamento dell'esame. Rispondere in maniera sufficiente o anche più che sufficiente alle domande su tali argomenti non assicura, pertanto, il superamento dell'esame.
Verifica dell'apprendimento
Modalità di verifica dell'apprendimento
colloquio orale.