ANALISI STRUMENTALE DI BIOMOLECOLE

Anno accademico 2018/2019 - 1° anno
Docente: Graziella VECCHIO
Crediti: 6
SSD: CHIM/03 - CHIMICA GENERALE E INORGANICA
Organizzazione didattica: 150 ore d'impegno totale, 103 di studio individuale, 35 di lezione frontale, 12 di esercitazione
Semestre:

Obiettivi formativi

Apprendimento delle tecniche per lo studio delle biomolecole


Modalità di svolgimento dell'insegnamento

Lezioni frontali


Prerequisiti richiesti

Chimica di base

Fisica di base

Chimica Fisica


Frequenza lezioni

La frequenza delle lezioni è obbligatoria


Contenuti del corso

Le basi fisiche della spettroscopia NMR. Momento nucleare angolare e magnetico. Nuclei in un campo magnetico statico.

Principi di base dell’esperimento NMR. Le condizioni di risonanza. L’impulso. Il rilassamento. La trasformata di Fourier.

Chemical Shift. Influenza della densità di carica sul chemical shift. Corrente d’anello.

Costanti di Accoppiamento. Equivalenza, simmetria e chiralità (sistemi omotropici, enantiotopici e diastereotopici). Notazione per i sistemi di spin. Regole di molteplicità. Dipendenza della costante di accoppiamento dall’angolo di legame.

Aspetti sperimentali. Impulso di eccitazione. Registrazione della FID. Quadrature detection. Funzioni finestra.

Esperimenti di doppia risonanza. Semplificazione dello spettro attraverso disaccoppiamento selettivo. Effetto NOE. Disaccoppiamento in 13C NMR.

Spettroscopia NMR 2D. Acquisizione dei dati. Rappresentazione grafica. Tecniche COSY. TOCSY, ETCOR, NOESY e ROESY. Cenni sul NMR 3D e 4D per lo studio di proteine.

Equilibri di scambio. Tecniche per lo studio dei processi di scambio.

MRI. Principi e agenti di contrasto utilizzati.

Spettroscopia di dicroismo circolare. Teoria dell' attività ottica. Regole di selezione. Accoppiamento eccitonico. Accoppiamento statico e dinamico. Regola dell'ottante. Spettri CD di biomolecole.

Spettroscopie XAS. Principi. Applicazioni della spettroscopia EXAFS per lo studio di metallo proteine.


Testi di riferimento

The Basics of NMR by J.P. Hornak Hypertext based NMR course http://www.cis.rit.edu/htbooks/nmr/nmr-main.htm

Horst Friebolin Basic One- and Two-Dimensional NMR Spectroscopy Wiley.VCH

Alison Rodger, Bengt Nordén Circular Dichroism and Linear Dichroism Oxford University Press

Materiale fornito dal docente



Programmazione del corso

 ArgomentiRiferimenti testi
1Le basi fisiche della spettroscopia NMR. Momento nucleare angolare e magnetico. Nuclei in un campo magnetico statico.  
2Principi di base dell’esperimento NMR. Le condizioni di risonanza. L’impulso. Il rilassamento. La trasformata di Fourier.  
3Chemical Shift. Influenza della densità di carica sul chemical shift. Corrente d’anello.  
4Costanti di Accoppiamento. Equivalenza, simmetria e chiralità (sistemi omotropici, enantiotopici e diastereotopici). Notazione per i sistemi di spin. Regole di molteplicità. Dipendenza della costante di accoppiamento dall’angolo di legame.  
5Aspetti sperimentali. Impulso di eccitazione. Registrazione della FID. Quadrature detection. Funzioni finestra.  
6Esperimenti di doppia risonanza. Semplificazione dello spettro attraverso disaccoppiamento selettivo. Effetto NOE. Disaccoppiamento in 13C NMR. 
7Spettroscopia NMR 2D. Acquisizione dei dati. Rappresentazione grafica. Tecniche COSY. TOCSY, ETCOR, NOESY e ROESY. Cenni sul NMR 3D e 4D per lo studio di proteine.  
8Equilibri di scambio. Tecniche per lo studio dei processi di scambio.  
9MRI. Principi e agenti di contrasto utilizzati.  
10Spettroscopia di dicroismo circolare. Teoria dell' attività ottica. Regole di selezione. Accoppiamento eccitonico. Accoppiamento statico e dinamico. Regola dell'ottante. Spettri CD di biomolecole. 
11Spettroscopie XAS. Principi. Applicazioni della spettroscopia EXAFS per lo studio di metallo proteine. 

Verifica dell'apprendimento

Modalità di verifica dell'apprendimento

Prova scritta e prova orale


Esempi di domande e/o esercizi frequenti

Saranno disponibili su studium