Carmelo LA ROSA

Titoli di studio

• Università degli Studi di Catania:
  • Laurea (corso quinquennale, vecchio ordinamento), 1984.
  • Dottorato di Ricerca (Ph.D.) in Chimica Fisica, 1989.

Esperienza Professionale

• 1990 - 1996: Borsista / Assegnista di ricerca in Chimica, Università degli Studi di Catania.
• 1990: Membro del comitato organizzatore del III Meeting Italia-URSS su "Physics of Liquid Crystals and Langmuir-Blodgett Films".
• 1991: Ricercatore ospite (Invited researcher), Dipartimento di Chimica, Università degli Studi di Napoli Federico II.
• 1997: Ricercatore Universitario (Assistant Professor) di Chimica Fisica.
• 1998: Relatore invitato (Invited lecture) al simposio internazionale "Protein Structure, Stability and Folding. Fundamental and Medical Aspects" a Mosca (Russia).
• 1998: Ricercatore ospite (Visiting researcher), Dipartimento di Chimica, Gruppo ProtMet (Prof. G. Canters), Gorlaeus Laboratoria, Università di Leiden (Paesi Bassi).
• 2004: Membro della Gestione Risorse e Supporto, Dipartimento di Scienze Chimiche, Università degli Studi di Catania.
• 2004: Membro del Comitato Ordinatore Accademico per l'Area di Chimica, Università degli Studi di Catania.
• 2008: Membro del comitato organizzatore e scientifico dell'8° Congresso Nazionale della Società Italiana Cristalli Liquidi (SICL).
• 2011: Responsabile del Laboratorio di Cristalli Liquidi Liotropici.
• 2012: Valutatore di progetti di ricerca per il Natural Sciences and Engineering Research Council of Canada (NSERC).
• 2012: Valutatore di progetti di ricerca per il CINECA (Italian Super Computing Resource Allocation).
• 2013: Visiting Professor per il progetto "Sensing Amyloid Proteins: a project", King’s College London, Londra (Regno Unito).
• 2015: Valutatore di progetti di ricerca per l'Agenzia Nazionale della Ricerca francese (ANR).
• 2016: Valutatore di progetti di ricerca per il Ministero dell'Educazione Nazionale e della Ricerca Scientifica della Romania.
• 2016: Valutatore di progetti di ricerca per il bando ministeriale italiano PRIN 2015.
• 2016: Valutatore (Peer reviewer) per la Valutazione della Qualità della Ricerca (VQR 2011-2014).
• 2017: Co-organizzatore/Co-presidente (Chair) con Carmelo La Rosa (Università di Catania), Ayyalusamy Ramamoorthy (University of Michigan, USA) e Giuseppe Melacini (McMaster University, Canada): International Symposium on Protein Misfolding Diseases, 31 luglio - 3 agosto 2017, Università degli Studi di Catania.
• 2019: Membro dell'American Chemical Society (ACS).
• 2021: Valutatore per il QS World University Rankings (Academic Rankings).
• 2022: Professore di Chimica Fisica.
• 2022: Valutatore per il Times Higher Education World University Rankings.
• 2022: Co-organizzatore/Co-presidente (Chair) con Carmelo La Rosa (Università di Catania), Danilo Milardi (CNR) e Ayyalusamy Ramamoorthy (University of Michigan, USA): International Symposium on Pathomechanism of Amyloid Diseases, 25-27 agosto 2022, Università degli Studi di Catania.
• 2022: Co-organizzatore/Co-presidente (Chair) con Carmelo Tempra, Fabio Lolicato e Barbara Jagoda-Cwiklik: LEVI V at Mediterranean Sea, Biological Membranes and Related phenomena, 6-10 settembre 2022, Aci Trezza, Catania.
• 2022: Valutatore di progetti di ricerca per la Czech Science Foundation (GACR - Repubblica Ceca).
• 2022: Membro dell'Advisory Editorial Board della rivista scientifica Biophysical Chemistry.
• 2022: Membro dell'Advisory Editorial Board della rivista scientifica Archives of Biochemistry and Biophysics.
• 2022: Membro dell'Advisory Editorial Board della rivista scientifica PeerJ Physical Chemistry (indicata nel testo come PEEJ).
• 2024: Valutatore di progetti di ricerca per l'Human Frontier Science Program (HFSP).
• 2024: Valutatore di progetti di ricerca per il Fondo Nazionale Svizzero per la Ricerca Scientifica (SNSF).
• 2025: Valutatore di progetti di ricerca per il National Science Centre (NCN) della Polonia.
• 2025: Membro del progetto di ricerca MSCA (Marie Sklodowska-Curie Actions) LIPAGG.
• 2026: Eletto Presidente della International Society of Proteinopathies.

• ORCID: 0000-0002-7123-5347
• CINECA IRIS Institutional Research Information System: link al sito

Protein Folding-Misfolding and Aggregation. Il folding è un processo attraverso il quale una proteina passa dallo stato random coil ad una struttura tridimensionale ben definita ed unica (stato nativo). Reazione di folding delle proteine ha una tendenza finita o di misfolding, o di non riuscire a mantenere il loro corretto stato folded. Le reazione di folding-misfolding delle proteine sono in competizione tra loro e, in alcune circostanze, uno dei due fattori prevale. Se la reazione di misfolding prevale e sfugge al meccanismo cellulare di controllo qualità alcune proteine aggregano e formano aggregati pseudo-ordinati chiamati fibrille. Le proteine con queste caratteristiche speciali sono chiamate proteine amiloidogeniche e amiloide l' aggregato che formano. Queste condizioni nei sistemi viventi portano ad uno stato patologico. Tra le più famose ricordiamo il diabete mellito di tipo II, Alzheimer, Parkinson, Encefalopatie Spongiformi Trasmissibili, Sclerosi Amiotrofica Laterale e così via. Nel nostro laboratorio cerchiamo di determinare i parametri chimico-fisici che governano tali processi di aggregazione delle proteine amiloidogeniche. In particolare, si studiano le strutture e le dinamiche dello stato pre-fibrillare (oligomerico), in quanto gli oligomeri di amiloidi sono gli indiziati come specie tossiche nelle malattie da amiloidi. Inoltre, vengono studiate anche le molecole in grado di sfavorire il processo di aggregazione.

Lyotropic Liquid crystals – model membrane. Le membrane cellulari svolgono un ruolo importante nella sopravvivenza della cellula stessa. Separano un ambiente disordinato, lo spazio extracellulare, da un ambiente affollato ma altamente ordinato come lo spazio intracellulare. Le membrane cellulari hanno una struttura molto complessa. Hanno una composizione asimmetrica che contiene molti tipi di fosfolipidi, proteine e colesterolo. La complessità delle membrane biologiche ha motivato lo sviluppo di una varietà di sistemi modello più semplici per dimensioni, geometria e composizione che possono essere progettati con grande precisione. Inoltre, in passato è stato suggerito il ruolo cruciale della membrana gioca nell' aggregazione e tossicità delle proteine amiloidogeniche. Nel nostro laboratorio, esaminiamo l' interazione delle membrane modello complesse con le proteine amiloidogeniche. Inoltre, si studia l' influenza di alcuni ioni metallici come il calcio e lo zinco sulla formazione di amiloidi.

Metodi. I nostri studi sono condotti utilizzando sia tecniche sperimentali che computazionali. Gli esperimenti sono condotti utilizzando principalmente dicroismo circolare, calorimetria a scansione differenziale, fluorescenza, densità ottica, microscopia a forza atomica, diffusione dinamica della luce. Simulazioni al computer sono effettuate principalmente con il pacchetto software GROMAS utilizzando force field All Atom, United Atom e Coarse Grained.