Giuseppe GRASSO

TITOLI  E INSEGNAMENTO

Nato nel 1977 a Catania, nel 2000 ha conseguito la Laurea in Chimica (110/110 cum laude) presso l'Università di Catania e nel 2004 il Dottorato di Ricerca in Chimica presso l'Università di Nottingham (UK). Dopo diversi post-doc in Italia ed in Inghilterra, ha ottenuto una posizione permanente presso l'Università di Catania nel 2010 dove è attualmente impiegato come Professore Associato. Ha ottenuto l’abilitazione scientifica nazionale per diventare professore ordinario in " FONDAMENTI DELLE SCIENZE CHIMICHE E SISTEMI INORGANICI " (03/B1) e in “FONDAMENTI CHIMICI DELLE TECNOLOGIE” (03 / B2). Ha tenuto diversi corsi agli studenti di dottorato  (corso: "Un approccio bioinorganico alle malattie neurodegenerative"), studenti universitari  (corsi: "Chimica generale e inorganica" (9 CFU), Chimica bioinorganica (6 CFU), studenti master  (Moduli: A.2.4 - Spettroscopia per la diagnosi molecolare 2; A.3.6 - Complessi metallici come farmaci antitumorali e loro obiettivi, corso: "Tecniche di microdistruzione e tecniche di desorbimento del laser".

ATTIVITA’ SCIENTIFICHE

Giuseppe Grasso è autore o co-autore di 69 pubblicazioni scientifiche e ha un indice h di 25. Ha partecipato a più di 60 conferenze internazionali, presentando il suo lavoro sia in forma di comunicazione orale sia come invited keynote lecture.

È stato selezionato per il "Fulbright Visiting Scholar Program" 2015/2016 e ha trascorso 9 mesi all'Università della Pennsylvania, lavorando su "Apolipoprotein E, metalli e malattia di Alzheimer: scoprire il meccanismo unificante sottostante per spiegare la patogenesi".
È partecipante a diversi progetti finanziati ed è il PI e coordinatore nazionale di un progetto PRIN finanziato Prot. 20157WZM8A, intitolato: "Ruolo della disomeostasi del metallo e del sistema ubiquitina-proteasoma nelle patologie cerebrali: fattori di rischio e strategie neuroprotettive".

• ORCID: 0000-0002-7179-4835
• CINECA IRIS Institutional Research Information System: link al sito

Pubblicazioni degli ultimi 5 anni di Giuseppe Grasso

2020:

1. Pyrazolones activate proteasome by gating mechanisms and protect neuronal cells from Aβ amyloid toxicity

A.M. Santoro, V. Lanza, F. Bellia, D. Sbardella, G.R. Tundo, A. Cannizzo, G. Grasso, M. Arizzi, V.G. Nicoletti, S. Alcaro, G. Costa, A. Pietropaolo, G. Malgieri, G. D'Abrosca, R.o Fattorusso, S. García-Viñuales, I.M.M. Ahmed, M. Coletta, D. Milardi

ChemMedChem (2020) 15, 302–316.

2. The use of mass spectrometry to study Zn-metalloprotease-substrate interactions

G. Grasso

Mass Spectrometry Reviews (2020) 39, 574–585.

3. Defective proteasome biogenesis into skin fibroblasts isolated from Rett Syndrome subjects with MeCP2 non-sense mutations

D. Sbardella; G.R. Tundo; V. Cunsolo; G. Grasso; R. Cascella; V. Caputo; A.M. Santoro; D. Milardi; A. Pecorelli; C. Ciaccio; D. Di Pierro; S. Leoncini; L. Campagnolo; V. Pironi; F. Oddone; P. Manni; S. Foti; E. Giardina; C. De Felice; Y. Hayek; P. Curatolo; C. Galasso; G. Valacchi; M. Coletta; G. Graziani; S. Marini

BBA - Molecular Basis of Disease (2020) 1866, 165793.

4. The proteasome as a druggable target with multiple therapeutic potentialities: cutting and non-cutting edges

G.R. Tundo, D. Sbardella, A.M. Santoro, A. Coletta, F. Oddone, G. Grasso, D. Milardi, P. Lacal, S. Marini, P. Purrello, G. Graziani, M. Coletta

Pharmacology & Therapeutics (2020) 107579.

2019:

1. Amyloid beta proteins modified by PUFA oxidation products in Alzheimer’s disease brain

H.A. Mourelatos, H. Komatsu, R. Furman, G. Grasso, P.H. Axelsen

Biophysical Journal 114(3):229a-230a DOI: 10.1016/j.bpj.2017.11.1277

2. Mass spectrometry is a multifaceted weapon to be used in the battle against Alzheimer’s disease: amyloid beta peptides and beyond

G. Grasso

Mass Spectrometry Reviews (2019) 38, 34–48.

3. Site directed mutagenesis of insulin-degrading enzyme allows singling out the molecular basis of peptidase versus E1-like activity: the role of metal ions

F. Bellia, V. Lanza, I. Mohamed Mohamud Ahmed, S. Garcia-Vinuales, E. Veiss, M. Arizzi, D. Calcagno, D. Milardi, G. Grasso

Metallomics (2019) 11, 278–281.

4. Ubiquitin binds the Amyloid β peptide and interferes with its clearance pathways

F. Bellia, V. Lanza, S. García-Viñuales, I. M. M. Ahmed, A. Pietropaolo, C. Iacobucci, G. Malgieri, G. D’Abrosca, R. Fattorusso, V. G. Nicoletti, D. Sbardella, G. R. Tundo, M. Coletta, D. Calcagno, L. Pirone, E. Pedone, G. Grasso, D. Milardi

Chemical Science (2019) 10, 2732–2742.

5. IDE degrades Nociceptin/Orphanin FQ through an insulin regulated mechanism

G.A. Zingale, F. Bellia, I.M.M. Ahmed, P. Mielczarek, J. Silberring, G. Grasso

International Journal of Molecular Science (2019) 20, 4447–4457.

2018:

1. Carnosine protects pancreatic beta cells and islets against oxidative stress damage

V Miceli, M Pampalone, G Frazziano, G Grasso, E Rizzarelli, C Ricordi, A Casu, G Iannolo, PG Conaldi,

Molecular and Cellular Endocrinology (2018)  474, 105–118.

2. "Enzyme Kinetics from Circular Dichroism of Insulin..." by Noel D. Lazo (invited commentary)

G. Grasso

Bioscience Reports (2018) 38, BSR20181555.

3. The insulin degrading enzyme is an allosteric modulator of the 20S proteasome and a potential competitor of the 19S

D. Sbardella, G.R. Tundo, A. Coletta, J. Marcoux, E.I. Koufogeorgou, C. Ciaccio, A.M. Santoro, D. Milardi, G. Grasso, P. Cozza, M.-P. Bousquet-Dubouch, S. Marini, M. Coletta

Cellular and Molecular Life Sciences (2018) 75, 3441–3456.

2017:

1.Effects of covalent modification by 4-hydroxy-2-nonenal on the noncovalent oligomerization of ubiquitin

G. Grasso, P.H. Axelsen

Journal of Mass Spectrometry (2017) 52, 36-42.

2. Atmospheric pressure MALDI for the non-invasive characterization of carbonaceous ink from Renaissance documents

G. Grasso, M. Calcagno, A. Rapisarda, R. D’Agata, G. Spoto

Analytical and Bionalytical Chemistry (2017) 409, 3943-3950.

3. Multiple functions of insulin-degrading enzyme: a metabolic crosslight?

G.R. Tundo, D. Sbardella, C. Ciaccio, G. Grasso, M. Gioia, A. Coletta, F. Polticelli, D. Di Pierro, D. Milardi, P. Van Endert, S. Marini, M .Coletta

Critical Reviews in Biochemistry and Molecular Biology (2017) 52, 554–582

4. Inhibition of Aβ amyloid growth and toxicity by silybins: the crucial role of stereochemistry

M. Sciacca, V. Romanucci, A. Zarrelli, I. Monaco, F. Lolicato, N. Spinella, C. Galati, G. Grasso, L. D'Urso, M. Romeo, L. Diomede, M. Salmona, C. Bongiorno, G. Di Fabio, C. La Rosa, D. Milardi

ACS Chemical Neuroscience (2017) 8, 1767–1778.

5. The double faced role of copper in Aβ homeostasis: a survey on the interrelationship between metal dyshomeostasis, UPS functioning and autophagy in neurodegeneration

G. Grasso, A.M. Santoro, V. Lanza, D. Sbardella, G.R. Tundo, C. Ciaccio, S. Marini, M. Coletta, D. Milardi

Coordination Chemistry Reviews  (2017) 347, 1–22.

6. Covalent modifications of the amyloid beta peptide by hydroxynonenal: effects on metal ion binding by monomers and insights into the fibril topology

G. Grasso, H. Komatsu, P.H. Axelsen

Journal of Bioinorganic Chemistry (2017) 174, 130–136.

7. Surface tailoring of polyacrylate-grafted graphene oxide for controlled interactions at the biointerface

G. Consiglio, P. Di Pietro, L. D'Urso, G. Forte, G. Grasso, C. Sgarlata, D. Cossement, R. Snyders, C. Satriano

Journal of Colloid & Interface Science (2017) 506, 532–542.

8. Metals are main actors in the biological world

G. Grasso

Metals (2017) 7, 422 (Editorial)

2016:

1. Copper, differently from zinc, affects bradykinin conformation, oligomerization state and activity

I. Naletova, V. G. Nicoletti, D. Milardi, A. Pietropaolo, G. Grasso

Metallomics (2016) 8, 750-761.

2. Ubiquitin associates with the N-terminal domain of the Nerve Growth Factor: the role of Cu(II) ions

V. Lanza, A. Travaglia, G. Malgieri, R. Fattorusso, G. Grasso, G. Di Natale, V. Zito, G. Arena, D. Milardi, E. Rizzarelli

Chemistry-A European Journal (2016) 22, 17767-17775.

3. pH sensitive functionalized graphene oxide as a carrier for delivering Gemcitabine: A computational approach

C. Sgarlata, L. D’Urso, G. Consiglio, G. Grasso, C. Satriano, G. Forte

Computational and Theoretical Chemistry (2016) 1096, 1-6.

2015:

1. A neglected modulator of insulin-degrading enzyme activity and conformation: the pH

G. Grasso, C. Satriano, D. Milardi

Biophysical Chemistry (2015) 203-204, 33-40.

2. The insulin degrading enzyme activates ubiquitin and promotes the formation of K48 and K63 diubiquitin

G. Grasso, V. Lanza, G. Malgieri, R. Fattorusso, A. Pietropaolo, E. Rizzarelli, D. Milardi

Chemical Communications (2015) 51, 15724-15727.

La ricerca del Dr. Grasso è incentrata sullo studio delle interazioni molecolari tra biomolecole coinvolte in alcune malattie neurodegenerative come la malattia di Alzheimer. In particolare, vengono studiate alcune metalloproteasi coinvolte in queste malattie e viene studiata la possibilità di modulare l'attività enzimatica di queste biomolecole per scopi terapeutici. L'influenza che gli ioni metallici come il rame o lo zinco hanno sui meccanismi biomolecolari coinvolti nella neurodegenerazione è anche studiata usando varie tecniche analitiche come la spettrometria di massa, la risonanza plasmonica superficiale, NMR, ecc

Schema dei processi in cui l'IDE sembra essere coinvolto come regolatore dell'omeostasi cellulare: (A) Il duplice ruolo di protezione dell'IDE nell'aggregazione amiloidogenica: l'IDE può neutralizzare i peptidi amiloidogenici sia comportandosi da chaperone, sia degradando un gran numero di substrati amiloidogenici, impedendo così un ulteriore assemblaggio di peptidi in aggregati tossici. (B) un'ipotesi di lavoro dei collegamenti tra UPS e IDE. Il percorso di coniugazione canonica per Ub è condotto da un insieme di tre enzimi. Insieme con ATP, E1 inizia il processo di ubiquitinazione. Ub viene prima attivata da E1 e successivamente trasferita in E2.  E2 si lega ad E3 che catalizza il trasferimento di Ub alla proteina. I cicli multipli di legame agli enzimi E2 caricati portano alla formazione di catene di Ub, riconosciute dal proteasoma 26S, facilitando la degradazione del substrato. IDE può interagire strettamente con i componenti del sistema UPS: IDE può formare un complesso con Ub, probabilmente comportandosi come enzima E1. Inoltre, IDE può legarsi alla superficie esterna del proteasoma 20S, modulandone l’attività e il suo legame alla particella regolatrice. (C) Regolazione di IDE in cellule non maligne e maligne in condizioni stressanti. In molti tumori umani, una diminuzione della regolazione dell'IDE è stata associata alla morte apoptotica delle cellule. (D) È descritto uno schema generale dell'effetto ipotetico della fluttuazione dei livelli di IDE nella regolazione della vitalità cellulare e dell'omeostasi (da Critical Reviews in Biochemistry and Biology Molecular (2017).

Giuseppe Grasso è Presidente del Corso di Laurea in Chimica (quadriennio 11/2020-10/2024);

è coordinatore e referente dello scambio ERASMUS tra il Dipartimento di Scienze Chimiche dell’Università degli Studi di Catania e le seguenti Università:

• UNIVERSITE DE BRETAGNE OCCIDENTALE (France)
• UNIVERSITE DE CERGY-PONTOISE     (France)
• AKADEMIA GÓRNICZO-HUTNICZA     (Poland)
• THE UNIVERSITY OF NOTTINGHAM   (UK)
• MARTIN-LUTHER-UNIVERSITÄT HALLE-WITTENBERG (Germany)
• UNIVERSIDADE DE LISBOA (Portugal)

Ama viaggiare ed ha vissuto diversi anni all’estero (4 anni in UK e 9 mesi in USA).